W przypadku peptydów wiązanie amidowe utworzone między dwoma cząsteczkami aminokwasów w reakcji polikondensacji nosi nazwę wiązania peptydowego. Przykładowa reakcja polikondensacji podana jest na poniższym rysunku.
W jej wyniku powstaje dipeptyd Phe-Thr (fenyloalanina-treonina). W momencie utworzenia peptydu z aminokwasów mówimy, że peptyd jest zbudowany z reszt aminokwasowych - czyli fragmentów aminokwasów, które pozostały po wydzieleniu wody. Warto zwrócić uwagę, że w zaprezentowanej reakcji aminokwas treonina "donujący" do wiązania peptydowego grupę aminową traci proton podczas gdy aminokwas fenyloalanina oddaje grupę hydroksylową. Wiązanie kowalencyjne między karboksylowym atomem węgla a azotem z grupy nitrowej ma częściowy charakter wiązani podwójnego, co zostało dowiedzione na podstawie badań rentgenograficznych. W rezultacie oprócz atomów węgla i azotu zaangażowanych w wiązanie peptydowe również tlen z grupy karboksylowej oraz wodór z grupy aminowej leżą w jednej płaszczyźnie. Przyjmuje się, że atom tlenu z grupy karboksylowej jest dokładnie po przeciwnej stronie względem atomu wodoru z grupy aminowej, natomiast w rzeczywistych białkach ten idealny obraz czasami ulega zachwianiu poprzez nieznaczne wychylenie jednego z atomów z płaszczyzny wiązania peptydowego.
Reakcją, która wykrywa obecność wiązania peptydowego w mieszaninie, jest reakcja biuretowa. Polega ona na dodaniu do analizowanej próbki roztworu silnej zasady (KOH lub NaOH) oraz siarczanu miedzi (II) (CuSO4). Jeżeli w badanym roztworze znajdują się związki zawierające wiązania peptydowe umiejscowione obok siebie (przynajmniej dwa), to roztwór zmienia barwę z niebieskiej na fioletową. Wynika to z powstania anionowych związków kompleksowych jonu Cu2+ z dwiema grupami peptydowymi.