Peptydy - wzór, właściwości
Peptydy to amidy, które powstają w wyniku kondensacji dwóch cząsteczek aminokwasów. Wiązanie amidowe w tych związkach nazywane jest wiązaniem peptydowym.
W zaprezentowanym powyżej dipeptydzie warto zwrócić uwagę, że dwa końce peptydu różnią się od siebie. Koniec z lewej strony struktury peptydu ma wolną, grupę aminową i jest zwany końcem N (jest to aminokwas N-terminalny) , podczas gdy koniec z prawej strony jest zwany końcem C (amniokwas C-terminalny). Zapis ten jest zgodny z przyjętą konwencją i powszechnie stosowany. Sekwencja aminokwasowa białka zawsze jest zapisywana od N końca - ostatni aminokwas w sekwencji posiada natomiast wolą - reaktywną grupę karboksylową.
Aby stowrzyć poprawną nazwę peptydu do nazw aminokwasów, których grupy karboksylowe uczestniczą w tworzeniu wiązania peptydowego dodaje się końcówkę -ylo, natomiast nazwa aminokwasu na C-końcu pozostaje nie zmieniona. Poniżej schematycznie przedstawiono strukturę dwóch aminokwasów odpowiednio alanylo-cystylo-fenyloalanina lub fenyloalanylocystylo-alanina
Co zaskakujące w procesie biosyntezy białek nigdy nie mamy do czynienia z rozgałęzieniem w łańcuchu białkowym - otrzymane peptydy lub białka zawsze mają tylko jeden koniec N oraz jeden koniec C.
Obydwa końce peptydu lub białka moga ulegać reakcjom w wyniku których następuje ich przeksztalcenie w pochodne, które mogą zapobiegać degradacji białek przez enzymy
Peptydy w roztworach wodnych ulegają wielostopniowej dysocjacji kwasowo-zasadowej. Grupy funkcyjne z łańczuchów bocznych oraz wolna grupa aminowa i wolna grupa karboksylowa przejawiają reaktywności analogiczną do odpowidenich grup w aminokwasach.
W celu odróżnienia mieszaniny aminokwasów od roztowrów zawierających co najmniej tripeptydy należy wykonać próbę biuretową - roztowry zawierające conajmniej tripeptydy lub dłuższe łańcuchy peptydowe barwią roztowór jonów Cu2+ na kolor czerowno- lub niebiesko fiołkowy w zależności od zawartości wiązań peptydowych
Peptydy - otrzymywanie
W celu otrzymania ściśle określonej sekwencji aminokwasowej np. Phe-Cys nalezy kolejno
1. zabezpieczyć niereakcyjny koniec w fenyloalaninie (grupę aminową)
2. zabezpieczyć niereakcyjny koniec w cysteinie (grupę kwasową)
3. aktywować reakcyjną grupę kwasową (z fenyloalaniny)
4. odbezpieczyć grupę aminową z fenyloalaniny i grupę kwasową z cysteiny
Do zabezpieczania - dezaktywacji grup aminowych stosuje się reakcje prowadzące do utworzenia wiązań amidowych. W tych przypadkach stosuje się z powodzeniem chloromrówczan benzylu (potocznie oznaczany skrótem Cbz) , bądź węglan ditertbutylu (tzw. BOC). W pierwszym przypadku grupę Cbz usuwa się z peptydu za pomocą uwodornienia z katalizatorem palladowym, natomiast BOC ulega odłączeniu pod wpływem kwasu trifluorooctowego.
Jako związki zabezpieczające grupę kwasu arboksylowego stosuje się alkohol benzylowy bądź metanol tworząc w ten sposób odpowiednie aminoestry. W pierwszym przypadku do przywrócenia grupy karboksylowej stosuje się uwodornienie z wykorzystaniem palladu, podczas gdy estry metylowe są nietrwałe pod działaniem wodootlenku sodu.
Do aktywacji reaktywnej grupy karboksylowej używa się dicycloheksylcarbodiimidu (DCC) - struktura powyżej.
W trakcie syntezy peptydu należy pamiętać, że związki chemiczne służące do usuwania zabezpieczeń grup funkcyjnych mogą powodować rozpad wiązania peptydowego dlatego istotnym jest dobór odpowiedniej metody syntezy peptydu.
Peptydy- zastosowanie
Peptydy pełnią szereg istotnych funkcji w organizmach żywych np.:
- wiele hormonów zalicza się do peptydów i reguluje przebieg procesów biochemicznych
- działają jako antybiotyki - hamują wzrost i rozmnażanie bakterii
- liczne trucizny zwierzęce i roślinne są peptydami