Aminokwasy – wzory strukturalne i właściwości

Aminokwasy można sklasyfikować kierując się różnymi kryteriami zarówno strukturalnymi jak i wynikającymi z ich właściwości.

Wzory strukturalne

Uwzględniając lokant węgla, do którego jest przyłączona grupa aminowa aminokwasy wyróżniamy m.in.

wzory strukturalne aminokwasów

α-, β-, γ-aminokwasy można rozróżnić ogrzewając próbkę, która zawiera w sobie aminokwasy. Na skutek ogrzewania γ-aminokwasy będą tworzyły laktam - wewnętrzny amid, w przypadku β-aminokwasów ogrzewanie doprowadzi do trans-eliminacji z cząsteczki aminokwasu amoniaku i utworzenia nienasyconego kwasu karboksylowego. Ogrzewanie α-aminokwasu spowoduje pochodnych diketopiperazyny utworzonych przez kondensację dwóch cząsteczek α-aminokwasu. Z uwagi na sponataniczna dimeryzacjię do układów diketopiperazynowych α-aminokwasy przechowuję się w postaci odbowiednich estrów metylowych, które poddane działaniu wody hydrolizują na metanol i odpowiedni aminokwas.

α-aminokwasy

Najisotniejsza z biologicznej prespektywy jesta grupa α-aminokwasów, pośród której możemy wyróżnić 19 aminokwasów białkowych, które kolejno można podzielić na:

aminokwasy obojętne

wzory strukturalne aminokwasów 

wzory strukturalne aminokwasów

wzory strukturalne aminokwasów

wzory strukturalne aminokwasów

 

 

aminokwasy kwasowe

wzory strukturalne aminokwasów

 

aminokwasy zasadowe

 

wzory strukturalne aminokwasów

Właściwości

Właściwości chemiczne
O właściwościach chemicznych aminokwasów decydują głównie grupy boczne. Z uwagi na charakter grupy bocznej α-aminokwasy można podzielić na:
    -aminokwasy alifatyczne
    -aminokwasy aromatyczne
    -alkohole
    -tiole
    -sulfidy
    -kwasy
    -amidy
    -zasady
 
Właściwości optyczne
Aminokwasy posiadąjące w swej budowie asymetryczny atom węgla (np. 19 spośród 20 aminokwasów białkowych poza glicyną) są chiralne a zatem mogą wsytępować w dwóch formach enancjomerycznych. Problem ten jako jeden z pierwszych poruszył Fisher. Zgodnie z zaproponowaną przez niego konwencją (określania przestrzennej konfiguracji aminokwasów względem wzorca jakim jest aldehyd glicerynowy) aminokwasy budujące białka są amiokwasami o konfiguracji absolutnej typu L. Z uwagi na posługiwanie się związkiem referencyjnym w okreslaniu konfiguracji absloutnej konwencja Fishera prowadzi niejednokrotnie do niejednoznaczności (np. zgodnie z konwencją określania węglowodanów L-treonina ma konfigurację absolutną D). Dużo wygodniejszą nomenklaturę zaproponowali Cahn-Ingold-Prelog, która klasyfikuje aminokwasy jako R bądź S. Dodatkowo jeżeli w aminokwasie wstępuje więcej centrów stereogeniczncyh (treonina i izoleucyna) będą one generowały kolejne izomery przestrzenne - w tym przypadku mówimy o diastereoizomerach.
Występowanie enancjomerycznych form aminokwasów ma ogromne znaczenie dla chemii żywych organizmów - aminokwasy białkowe występujące w białkach oprganizmów wyższych to tylko i wyłącznie aminokwasy o konfiguracji absolutnej L.  
 
Właściwości kwasowo-zasadowe
Wartości pKa aminokwasu jako całości są wypadkową wartości pKa grup kwasowo zasadowych występujących w strukturze aminokwasu. We wszystkich α-aminokwasach pKa grupy α-aminowej zawiera się w przediale 9-10 podczas gdy pKa grupy α-karboksylowej w przedziale 2-2.5. Dlatego aminokwasy wystepujące w roztworach wodnych o pH zbliżonym do pH roztworu o obojętnym odcznynie kwasowo-zasadowym występują w postaci zwitterjonów - zwiazków w których grupa aminowa ulega protonacji a grupa kwasowa deprotonacji. Wraz ze zmianą pH roztworu w kótym znajduje się aminokwas właściwości aminokwasu moga ulec drastycznym zmianom. Dodatkowe, boczne grupy funkcyjne mogą wpływać na wartość pKa całej cząsteszki. Szczególnie duże znaczenie będą one odgrywać w peptydach gdzie zarówno grupa aminowa jak i karboksylowa jest zaangażowana w tworzenie wiązań aminowych o właściwościach kwasowo zasadowych będą decydować właśnie grupy boczne - i właśność ta jest szczególnie użyteczna przy rozdziale mieszaniny peptydów. 
 
Własciwości fizyczne
Właściwości fizyczne aminokwasów są rozaptrywane głównie w kategoriach hydrofilowości i hydrofobowości łańcuchów bocznych co wpływa na ich powinowactwo do wody. Własności te wpływają nie tylko na rozpuszczalność pojedynczych, wolnych aminokwasów ale również są "dziedzicznone" przez białka. Z uwagi na problemy z ilościowym opisem hydrofobowości/hydrofilowości wszelkie dyskusje na ten temat mają charakter jakościowy a wszelkie klasyfikacje mają charakter czysto empiryczny a przewidywania ograniczają się do wąskiej grupy przypadków. Badania te opierają się na współczynnika podziału (czyli jaka ilość substancji będzie obecna w poszczególnych fazach) między wodą a organicznym rozpuszczalnikiem uznawanym za hydrofobowym - nie mieszający się z wodą. Wadą tych metod jest użycie substancji referencyjnej  względem, której odnosi się wyniki uzyskane dla pozostałych badanych substancji.

Polecamy również:

Komentarze (0)
Wynik działania 5 + 1 =
Ostatnio komentowane
I cóż miał rację Marek Aureliusz który chciał podbić Germanię uderzeniem przez Mor...
• 2024-07-06 19:45:33
O tym, że zmienne w czasie pole elektryczne jest źródłem pola magnetycznego, napisał ...
• 2024-06-27 07:25:33
ok
• 2024-06-05 13:52:17
nadal nie umiem tego napisać
• 2024-06-04 10:48:42
Mógłby być jeszcze do tego cały utwór napisany.
• 2024-06-03 19:41:43