Białka to bardzo złożona grupa polimerów organicznych. Stanowią najważniejszą grupę związków wchodzących w skład organizmów żywych — pełnią rozmaite role, od budulcowej, transportowej, regulatorowej, lokomotorycznej po katalityczną, różnią się budową i właściwościami biochemicznymi. Poniżej opisano wybrane grupy białek.
Albuminy to dobrze rozpuszczalne w wodzie białka. Występują we wszystkich organizmach żywych i stanowią ważny składnik tkanek stałych i płynnych. Mają niewielkie masy cząsteczkowe oraz łatwo krystalizują. Duże nagromadzenie albumin można spotkać w mleku, jajach kurzych, surowicy krwi czy w nasionach niektórych zbóż.
Globuliny to białka dobrze rozpuszczające się w solach fizjologicznych, a słabo w wodzie. Są wrażliwe na wysokie temperatury. Do globulin zalicza się miozynę obecną w mięśniach i zeinę z nasion kukurydzy. Globuliny są również ważną frakcją osocza krwi, gdzie odpowiedzialne są za mechanizmy odpornościowe (immunoglobuliny) oraz wiązanie glukozy i tłuszczów. Stanowią istotny składnik cytoplazmy wszystkich komórek.
Histony to niewielkie, dobrze rozpuszczalne w wodzie białka. Ze względu na skład aminokwasowy (duża zawartość argininy i lizyny) wykazują charakter zasadowy. Ich główną rolą jest neutralizacja i stabilizacja kwasów deoksyrybonukleinowych (są ważnym składnikiem chromatyny).
Skleroproteiny to białka fibrylarne, występujące w tkankach ochronnych i oporowych, gdzie pełnią funkcje mechaniczne. Dzieli się je na kolageny i keratyny.
Kolagen to białko o budowie fibrylarnej, najważniejsze białko strukturalne organizmów zwierzęcych. Jest słabo rozpuszczalny w wodzie, a po podgrzaniu zamienia się w żelatynę. Jako główny składnik macierzy międzykomórkowej zapewnia tkankom odporność na rozciąganie. Jest głównym białkiem skóry, chrząstki oraz kości. Jedno włókno kolagenu zbudowane jest z trzech łańcuchów polipeptydowych skręconych w potrójną helisę — taka struktura zapewnia niezwykłą wytrzymałość na uszkodzenia mechaniczne. Istnieje wiele rodzajów kolagenu.
Keratyny to grupa białek fibrylarnych, nierozpuszczalnych w wodzie i nieulegających hydrolizie. Łańcuch keratyny tworzy głównie struktura β-harmonijki. Keratyny wykazują dużą odporność na czynniki chemiczne i fizyczne oraz typowe enzymy proteolityczne. U kręgowców są składnikiem wytworów skóry — włosów, rogów, paznokci, piór, łusek rogowych czy kopyt.
Fibrynogen jest białkiem osocza krwi, ważnym dla procesu krzepnięcia. Jest wytwarzany w wątrobie. Zbudowany jest z dwóch podjednostek połączonych mostkami disiarczkowymi. Podczas krzepnięcia krwi pod wpływem trombiny następuje odłączenie krótkich fragmentów białka, co prowadzi do spontanicznej polimeryzacji fibrynogenu do fibryny labilnej, która następnie ulega usieciowaniu i staje się nierozpuszczalną fibrynę stabilną.