Struktura pierwszorzędowa to kolejność (sekwencja) poszczególnych aminokwasów w łańcuchu peptydowym. Jest stabilizowana wiązaniami peptydowymi.
Struktura drugorzędowa to przestrzenne ułożenie poszczególnych sąsiadujących ze sobą sekwencji aminokwasowych. Stabilizowana wiązaniami wodorowymi tworzącym się między atomem wodoru i azotu wiązań peptydowych. Najważniejsze struktury to α-helisa i β-harmonijka, które obejmują fragmenty łańcucha peptydowego.
α-helisa powstaje przez spiralne prawoskrętne zwinięcie łańcucha peptydowego wokół własnej osi (na jeden skręt przypadają cztery wiązania wodorowe). Struktura α-helisy występuje w białkach o dużej wytrzymałości mechanicznej np. keratynie czy miozynie.
β-harmonijka wyglądem przypomina pofałdowaną kartkę. W tej strukturze wiązania wodorowe tworzą się miedzy oddalonym od siebie wiązaniami peptydowymi.
Struktura trzeciorzędowa to przestrzenne ułożenie elementów struktury drugorzędowej (zawiera fragmenty α-helisy, harmonijki i fragmenty ułożone nieregularnie). Stabilizowana jest przez wiązania wodorowe, oddziaływania jonowe i van der Waalsa oraz mostki siarczkowe.
Struktura czwartorzędowa jest to wzajemne położenie łańcuchów polipeptydowych i struktur niebiałkowych w cząsteczce białka np. hemoglobina (składa się z czterech łańcuchów polipeptydowych i czterech cząsteczek hemu). Stabilizowana jest przez wiązania wodorowe, oddziaływania jonowe i van der Waalsa oraz mostki siarczkowe.
 |
| Schemat różnych poziomów budowy białek - strukura 1-,2-,3-,4-rzędowa |