Na stronie używamy cookies. Korzystanie z witryny oznacza zgodę na ich wykorzystywanie. Szczegóły znajdziesz w Regulaminie.
ZAMKNIJ X

Inhibicja kompetycyjna i niekompetycyjna

Ostatnio komentowane
kuurde powalił by se człowiek a tu sie sralkanuw cza uczyć
PIOTERBUBR • 2019-04-25 15:59:10
przydało się na wos
lollll • 2019-04-25 06:37:26
kjygj
jfghjnf • 2019-04-24 21:09:05
hahaha
nati8991 • 2019-04-24 09:07:34
Widać że gimbus
Gimbus • 2019-04-24 06:36:17
Autor:
Drukuj
Drukuj
Rozmiar
AAA

Inhibitory enzymów są substancjami, które zakłócają działanie enzymu a w konsekwencji mogą doprowadzić do zmniejszenia szybkości reakcji chemicznej lub jej całkowitego zatrzymania.

Dwa głowne rodzaje inhibicji odwracalnej:

kompetycyjna
niekompetycyjna


Inhibicja kompetycyjna

W tym rodzaju inhibicji, inhibitor ma strukturę podobną do substratu konkretnego enzymu. Dochodzi do współzawodnictwa inhibitora z substratem enzymu o miejsce aktywne enzymu. W momencie gdy dojdzie do zwiększenia stężenia jednego z nich, następuje przesunięcie szybkośći reakcji w kierunku tego, który zwiększył stężenie. Jeżeli w reakcji jest większe stężenie substratu, szybkość reakcji nie ulegnie zmianie, natomiast jeżeli swoim stężeniem przewyższa inhibitor, reakcja ulegnie zatrzymaniu. W tym rodzaju inhibicji powinowactwo enzymu do substratu ulega zmniejszeniu, dlatego stała Michaelisa (Km ) rośnie.

Inhibicja niekompetycyjna

Inhibitor wiąże się w innym miejscu enzymu niż miejsce aktywne. Wówczas dochodzi do zmiany kształtu enzymu. W inhibicji niekompetycyjnej zwiększanie stężenia substratu nie spowoduje przezwyciężenia efektu inhibicji. Powinowactwo enzymu do substratu nie zmienia się, dlatego wartość stałej Michaelisa (Km ) nie zmienia się.

Polecamy również:

  • Klasyfikacja enzymów

    • oksydoreduktazy – katalizuje reakcje typu redox – utleniania i redukcji (dehydrogenaza mleczanowa)• transferazy – katalizują przenoszenie grup funkcyjnych (transaminaza glutaminianowa) Więcej »

Komentarze (0)
2 + 4 =