Inhibitory enzymów są substancjami, które zakłócają działanie enzymu a w konsekwencji mogą doprowadzić do zmniejszenia szybkości reakcji chemicznej lub jej całkowitego zatrzymania.
Dwa głowne rodzaje inhibicji odwracalnej:
• kompetycyjna
• niekompetycyjna
Inhibicja kompetycyjna
W tym rodzaju inhibicji, inhibitor ma strukturę podobną do substratu konkretnego enzymu. Dochodzi do współzawodnictwa inhibitora z substratem enzymu o miejsce aktywne enzymu. W momencie gdy dojdzie do zwiększenia stężenia jednego z nich, następuje przesunięcie szybkośći reakcji w kierunku tego, który zwiększył stężenie. Jeżeli w reakcji jest większe stężenie substratu, szybkość reakcji nie ulegnie zmianie, natomiast jeżeli swoim stężeniem przewyższa inhibitor, reakcja ulegnie zatrzymaniu. W tym rodzaju inhibicji powinowactwo enzymu do substratu ulega zmniejszeniu, dlatego stała Michaelisa (Km ) rośnie.
Inhibicja niekompetycyjna
Inhibitor wiąże się w innym miejscu enzymu niż miejsce aktywne. Wówczas dochodzi do zmiany kształtu enzymu. W inhibicji niekompetycyjnej zwiększanie stężenia substratu nie spowoduje przezwyciężenia efektu inhibicji. Powinowactwo enzymu do substratu nie zmienia się, dlatego wartość stałej Michaelisa (Km ) nie zmienia się.