• oksydoreduktazy – katalizują reakcje typu redox – utleniania i redukcji (dehydrogenaza mleczanowa)
• transferazy – katalizują przenoszenie grup funkcyjnych (transaminaza glutaminianowa)
• hydrolazy – katalizują reakcje rozkładu złożonych związków organicznych do prostych zachodzące z udziałem wody (enzymy trawienne przewodu pokarmowego)
• liazy – katalizują reakcje rozpadu bez udziału wody - rozrywanie wiązań węgiel-węgiel, wegiel-azot, wegiel-tlen (dekarboksylazy)
• izomerazy – katalizują reakcje przekształceń wenątrzcząsteczkowych (izomeraza fosfofruktozy)
• ligazy – katalizują reakcje syntez (polimeraza DNA)
Czynni wpływające na aktywność enzymów:
1. temperatura – każdy enzym działa w określonej temperaturze; podwyższenie temperatury przyspiesza pracę enzymów, jednak zbyt wysoka temperatura (40° C) niszczy enzymy
2. pH (odczyn) – enzymy działają w określonym środowisku (większość z nich najlepiej działa przy pH równym 4, 4)
3. stężenie substratu – wzrost stężenia substratu (do określonej wartości) powoduje wzrost aktywności enzymu
4. aktywatory – substancje, które po przyłączenie do centrum aktywnego enzymu zmieniają jego kształt i polepszają wiązanie substratu
5. inhibitory – hamują aktywność enzymu;
• inhibicja kompetencyjna – zachodzi gdy inhibitor, który jest podobny do substratu wiąże się z enzymem (zamiast substratu) w miejscu jego centrum aktywnego.; ten rodzaj hamowania można znieść przez zwiększenie stężenia substratu;
• inhibicja niekopmetencyjna – zachodzi gdy inhibitor jest niepodobny do substratu; wówczas inhibitor i substrat mogą się jednocześnie wiązać z enzymem, gdyż ich miejsca wiązania nie zachodzą na siebie, ten rodzaj hamowania nie można znieść przez zwiększenie stężenia substratu