Dyskutując strukturę przestrzenną białek wyróżnia się 4 poziomy organizacji strutury białkowej.
Najbardziej podstawowym poziomem jest struktura pierwszorzędowa, która opisuje kolejność połączeń kolejnych reszt aminokwasowych w łańcuchu i w przypadku organizmów żywuch jest ona uwarunkowana kodem genetycznym.
Struktura drugorzędowa opisuje przestrzenną orientację reszt aminokwasowych wzgędem siebie - siłą napędową tworzenia struktury drugorzędowej jest tworzenie wiązań wodorowych między wodorem grupy aminowej będącym donorem wiązania wodorowego a tlenem z grupy karboksylowej będącego akcpetorem wiązania wodorowego. Dwie najbardziej rozpowszechnione sposoby realizacji struktury drugorzędowej to α-helisa oraz β-harmonijki. Analiza struktury białek sugeruje że w przypadku kiedy łańcuch białkowych jest bogaty w aminokwasy których grupy boczne charakteryzują się duża zawadą steryczną preferowana jest struktura ALFA-helisy wówczas możliwe jest rozmieszczenie łańcuchów bocznych na powierzchni zewnętrznej powstałego walca. BETA-kartka preferowana jest w przypadku małych grup bocznych gdzie nie następuje duża destabilizacji z uwagi na oddziaływania reszt bocznych. Oprócz powyższych struktur drugorzędowych wyróżnia się również motywy wstęga-zwrot-wstęga zwany czasami spinką do włosów, która umożliwia zmianę kierunku łańcucha polipeptydowego w białku
Kolejnym poziomem organizacji w białku jest wzajemne rozmieszczenie struktur drugorzędowych. Wśród determinujących wymienia się oddziaływania grup bocznych m.in. tworzenie wiązań disarczkowych, czy też rejonów bogatych w prolinę, która jako jedyny aminokwas nie posiada wolnej grupy aminowej mogącej uczestnicznyć w wiązaniach wodorwoych z grupą karboksylową.
Ostatnim najwyższym poziomem organizacji struktury białka jest struktura IV rzędowa, która powstaje na skutek oddziaływania III rzędowych jednostek białkowych. Determinującymi czynnikami na tym poziomie są krótko zasięgowe siły Van der Waalsa, czy też siły elektrostatycznye.